البروتينات هي أساس جميع الكائنات الحية. وهذه المواد هي التي تعمل كمكونات لأغشية الخلايا والعضيات والغضاريف والأوتار والأنسجة القرنية، ومع ذلك، فإن الوظيفة الوقائية للبروتينات هي واحدة من أهم الوظائف.
البروتينات: السمات الهيكلية
تعد البروتينات، إلى جانب الدهون والكربوهيدرات والأحماض النووية، مواد عضوية تشكل أساس الكائنات الحية. كل منهم البوليمرات الحيوية الطبيعية. تتكون هذه المواد من وحدات هيكلية متكررة. يطلق عليهم المونومرات. بالنسبة للبروتينات، هذه الوحدات الهيكلية هي الأحماض الأمينية. من خلال الاتصال بالسلاسل، فإنها تشكل جزيءًا كبيرًا.
مستويات التنظيم المكاني للبروتين
يمكن لسلسلة مكونة من عشرين حمضًا أمينيًا أن تشكل هياكل مختلفة. هذه هي مستويات التنظيم المكاني أو التشكل الذي تمثله سلسلة من الأحماض الأمينية. عندما تتحول إلى دوامة، تظهر واحدة ثانوية. يحدث الهيكل الثالث عندما يتم التواء التشكل السابق في ملف أو كرة. لكن الهيكل التالي هو الأكثر تعقيدا - الرباعي. يتكون من عدة كريات.
خصائص البروتينات
إذا تم تدمير البنية الرباعية إلى البنية الأولية، وهي سلسلة الأحماض الأمينية، تحدث عملية تسمى تمسخ الطبيعة. انها قابلة للعكس. سلسلة الأحماض الأمينية قادرة على تكوين هياكل أكثر تعقيدًا مرة أخرى. ولكن عندما يحدث الدمار، أي. لا يمكن استعادة تدمير الأساسي. هذه العملية لا رجعة فيها. تم التدمير من قبل كل واحد منا عندما قمنا بمعالجة المنتجات الحرارية التي تتكون من البروتين - بيض الدجاج والأسماك واللحوم.
وظائف البروتين: الجدول
جزيئات البروتين متنوعة للغاية. وهذا يحدد نطاقًا واسعًا من قدراتها، والتي تحددها وظائف البروتينات (يحتوي الجدول على المعلومات الضرورية) وهي شرط ضروري لوجود الكائنات الحية.
| وظيفة البروتين | معنى وجوهر العملية | اسم البروتينات التي تؤدي هذه الوظيفة |
بناء (الهيكلي) | البروتين هو مادة بناء لجميع هياكل الجسم: من أغشية الخلايا إلى العضلات والأربطة. | الكولاجين، الفيبروين |
| طاقة | عندما يتم تكسير البروتينات، يتم إطلاق الطاقة اللازمة للعمليات الحيوية في الجسم (1 جم من البروتين - 17.2 كيلوجول من الطاقة). | برولامين |
| الإشارة | المركبات البروتينية الموجودة في أغشية الخلايا قادرة على التعرف على مواد معينة من البيئة. | البروتينات السكرية |
| تعاقدي | توفير النشاط البدني. | الأكتين، الميوسين |
| احتياطي | توريد العناصر الغذائية. | السويداء من البذور |
| ينقل | ضمان تبادل الغازات. | الهيموجلوبين |
| تنظيمية | تنظيم العمليات الكيميائية والفسيولوجية في الجسم. | البروتينات الهرمونية |
| المحفز | تسريع التفاعلات الكيميائية. | الانزيمات (الانزيمات) |
الوظيفة الوقائية للبروتينات في الجسم
كما ترون، فإن وظائف البروتينات متنوعة جدًا ومهمة من حيث أهميتها. لكننا لم نذكر واحدًا آخر منهم. تتمثل الوظيفة الوقائية للبروتينات في الجسم في منع تغلغل المواد الغريبة التي يمكن أن تسبب ضررًا كبيرًا للجسم. إذا حدث هذا، فإن البروتينات المتخصصة تكون قادرة على تحييدها. تسمى هذه الحماة الأجسام المضادة أو الغلوبولين المناعي.
عملية تكوين المناعة
مع كل نفس تدخل البكتيريا والفيروسات المسببة للأمراض إلى أجسامنا. يدخلون مجرى الدم، حيث يبدأون في التكاثر بنشاط. ومع ذلك، هناك عقبة كبيرة تقف في طريقهم. هذه هي بروتينات بلازما الدم - الغلوبولين المناعي أو الأجسام المضادة. وهي متخصصة وتتميز بالقدرة على التعرف على المواد والهياكل الغريبة عن الجسم وتحييدها. يطلق عليهم المستضدات. هكذا تتجلى الوظيفة الوقائية للبروتينات. ويمكن متابعة أمثلةها بمعلومات حول الإنترفيرون. وهذا البروتين متخصص أيضًا ويتعرف على الفيروسات. هذه المادة هي أساس العديد من الأدوية المنشطة للمناعة.
بفضل وجود البروتينات الواقية، فإن الجسم قادر على مقاومة الجزيئات المسببة للأمراض، أي. يطور مناعة. يمكن أن تكون خلقية أو مكتسبة. تتمتع جميع الكائنات الحية بالأولى منذ لحظة ولادتها، وبفضلها تصبح الحياة ممكنة. والمكتسب يظهر بعد إصابته بأمراض معدية مختلفة.
الحماية الميكانيكية
تؤدي البروتينات وظيفة وقائية، حيث تحمي الخلايا والجسم بأكمله بشكل مباشر من التأثيرات الميكانيكية. على سبيل المثال، تلعب القشريات دور الصدفة، حيث تحمي جميع محتوياتها بشكل موثوق. تشكل العظام والعضلات والغضاريف أساس الجسم، ولا تمنع تلف الأنسجة الرخوة والأعضاء فحسب، بل تضمن أيضًا حركتها في الفضاء.
جلطات الدم
تعتبر عملية تخثر الدم أيضًا وظيفة وقائية للبروتينات. من الممكن وجود خلايا متخصصة - الصفائح الدموية. عندما تتضرر الأوعية الدموية، يتم تدميرها. نتيجة للبلازما، يتم تحويل الفيبرينوجين إلى شكله غير القابل للذوبان - الفيبرين. هذه عملية إنزيمية معقدة، ونتيجة لذلك تتشابك خيوط الفيبرين في كثير من الأحيان وتشكل شبكة كثيفة تمنع تدفق الدم للخارج. وبعبارة أخرى، تتشكل جلطة دموية أو خثرة. هذا رد فعل وقائي للجسم. خلال الحياة الطبيعية، تستمر هذه العملية لمدة أقصاها عشر دقائق. ولكن مع الهيموفيليا، الذي يصيب الرجال بشكل رئيسي، يمكن أن يموت الشخص حتى مع إصابة طفيفة.
ومع ذلك، إذا تشكلت جلطات دموية داخل الأوعية الدموية، فقد يكون الأمر خطيرًا للغاية. وفي بعض الحالات، يؤدي هذا إلى انتهاك سلامتها ونزيف داخلي. في هذه الحالة، ينصح الأدوية التي تميع الدم.
الحماية الكيميائية
تتجلى الوظيفة الوقائية للبروتينات أيضًا في المعركة الكيميائية ضد المواد المسببة للأمراض. ويبدأ في تجويف الفم. بمجرد دخول الطعام إليه، فإنه يسبب إطلاقًا انعكاسيًا للعاب. أساس هذه المادة هو الماء والإنزيمات التي تحلل السكريات والليزوزيم. وهذه المادة الأخيرة هي التي تحيد الجزيئات الضارة، وتحمي الجسم من آثارها الإضافية. وهو موجود في الأغشية المخاطية للجهاز الهضمي وفي السائل المسيل للدموع الذي يغسل قرنية العين. يوجد الليزوزيم بكميات كبيرة في حليب الثدي ومخاط البلعوم الأنفي وبياض بيض الدجاج.
لذلك، تتجلى الوظيفة الوقائية للبروتينات في المقام الأول في تحييد الجزيئات البكتيرية والفيروسية في دم الجسم. ونتيجة لذلك، فإنه يطور القدرة على مقاومة العوامل المسببة للأمراض. ويسمى الحصانة. البروتينات التي تشكل الهيكل العظمي الخارجي والداخلي تحمي المحتويات الداخلية من التلف الميكانيكي. والمواد البروتينية الموجودة في اللعاب والبيئات الأخرى تمنع عمل العوامل الكيميائية على الجسم. وبعبارة أخرى، فإن الوظيفة الوقائية للبروتينات هي توفير الظروف اللازمة لجميع العمليات الحياتية.
هيكل جزيئات البروتين. العلاقة بين خصائص ووظائف ونشاط البروتينات مع تنظيمها الهيكلي (الخصوصية، الأنواع، تأثير التعرف، الديناميكية، تأثير التفاعل التعاوني).
السناجب هي مواد تحتوي على نيتروجين عالي الجزيئي وتتكون من بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد. البروتينات تسمى خلاف ذلك البروتينات.
تُبنى البروتينات البسيطة من الأحماض الأمينية، وعند التحلل المائي، تتحلل فقط إلى أحماض أمينية. البروتينات المعقدة هي بروتينات مكونة من عنصرين تتكون من بروتين بسيط ومكون غير بروتيني يسمى المجموعة الاصطناعية. أثناء التحلل المائي للبروتينات المعقدة، بالإضافة إلى الأحماض الأمينية المجانية، يتم إطلاق الجزء غير البروتيني أو منتجات تكسيره. البروتينات البسيطة، بدورها، تنقسم بناءً على بعض المعايير المختارة بشكل مشروط إلى عدد من المجموعات الفرعية: البروتامينات، الهستونات، الألبومينات، الجلوبيولينات، البرولامينات، الجلوتيلينات، إلخ.
يعتمد تصنيف البروتينات المعقدة على الطبيعة الكيميائية لمكوناتها غير البروتينية. وفقا لهذا، يتم التمييز بين: البروتينات الفوسفورية (تحتوي على حمض الفوسفوريك)، البروتينات الدهنية (تحتوي على أصباغ)، البروتينات النووية (تحتوي على الأحماض النووية)، البروتينات السكرية (تحتوي على الكربوهيدرات)، البروتينات الدهنية (تحتوي على الدهون) والبروتينات المعدنية (تحتوي على المعادن).
3. بنية البروتين.
يسمى تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد لجزيء البروتين هيكل البروتين الأساسي. البنية الأساسية للبروتين، بالإضافة إلى عدد كبير من روابط الببتيد، عادة ما تحتوي أيضًا على عدد صغير من روابط ثاني كبريتيد (-S-S-). التكوين المكاني لسلسلة البولي ببتيد، وبشكل أكثر دقة النوع الحلزون متعدد الببتيد، يحددثانوي هيكل البروتين، يتم تقديمه في بشكل رئيسي الحلزون ألفا،والتي يتم تثبيتها بواسطة الروابط الهيدروجينية. هيكل التعليم العالي- سلسلة بولي ببتيد، مطوية كليًا أو جزئيًا في شكل حلزوني، موجودة أو معبأة في الفضاء (في الكرة). يتم ضمان الاستقرار المعروف للبنية الثلاثية للبروتين من خلال الروابط الهيدروجينية، وقوى فان دير فال بين الجزيئات، والتفاعل الكهروستاتيكي للمجموعات المشحونة، وما إلى ذلك.
هيكل البروتين الرباعي - هيكل يتكون من عدد معين من سلاسل البولي ببتيد التي تحتل موقعًا ثابتًا تمامًا بالنسبة لبعضها البعض.
والمثال الكلاسيكي للبروتين الذي له بنية رباعية هو الهيموجلوبين.
الخصائص الفيزيائية للبروتينات:لزوجة عالية من الحلول،
انتشار ضئيل، والقدرة على الانتفاخ على نطاق واسع، والنشاط البصري، والتنقل في مجال كهربائي، والضغط الأسموزي المنخفض والضغط الجرمي المرتفع، والقدرة على امتصاص الأشعة فوق البنفسجية عند 280 نانومتر، مثل الأحماض الأمينية، مذبذبة بسبب وجود NH2 الحر. ومجموعات COOH وتتميز بالتالي بجميع خصائص الأحماض والقواعد. لقد أعلنوا عن خصائص محبة للماء. تتميز محاليلها بضغط اسموزي منخفض جدًا ولزوجة عالية وقدرة منخفضة على الانتشار. البروتينات قادرة على التورم ضمن حدود كبيرة جدًا. ترتبط الحالة الغروية للبروتينات بظاهرة تشتت الضوء، والتي تكمن وراء التحديد الكمي للبروتينات عن طريق قياس الكلى.
البروتينات قادرة على امتصاص المركبات العضوية ذات الوزن الجزيئي المنخفض والأيونات غير العضوية على سطحها. تحدد هذه الخاصية وظائف نقل البروتينات الفردية.
الخصائص الكيميائية للبروتيناتمتنوعة، حيث أن الجذور الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية تحتوي على مجموعات وظيفية مختلفة (-NH2، -COOH، -OH، -SH، وما إلى ذلك). رد الفعل المميز للبروتينات هو التحلل المائي للروابط الببتيدية. نظرًا لوجود كل من مجموعتي الأمينو والكربوكسيل، فإن البروتينات لها خصائص مذبذبة.
تمسخ البروتين- تدمير الروابط التي تعمل على استقرار الهياكل الرباعية والثالثية والثانوية، مما يؤدي إلى ارتباك تكوين جزيء البروتين ويصاحبه فقدان الخصائص الأصلية.
هناك عوامل فيزيائية (درجة الحرارة، الضغط، الإجهاد الميكانيكي، الإشعاع فوق الصوتي والأيوني) والكيميائية (المعادن الثقيلة، الأحماض، القلويات، المذيبات العضوية، القلويدات) التي تسبب تمسخ الطبيعة.
العملية العكسية هي إعادة الطبيعةأي استعادة الخصائص الفيزيائية والكيميائية والبيولوجية للبروتين. إعادة التشكل غير ممكنة إذا تأثر الهيكل الأساسي.
يتم تغيير طبيعة معظم البروتينات عند تسخينها بمحلول أعلى من 50-60 درجة مئوية. يتم تقليل المظاهر الخارجية للتشويه إلى فقدان الذوبان، خاصة عند نقطة الجهد الكهربي، وزيادة لزوجة محاليل البروتين، وزيادة كمية وظيفية حرة SH-rpypp وتغيير في طبيعة تشتت الأشعة السينية، وكريات من البروتين الأصلي تتكشف الجزيئات وتتشكل الهياكل العشوائية والمضطربة.
وظيفة مقلصة.الأكتين والميوسين هما بروتينات محددة من الأنسجة العضلية. الوظيفة الهيكلية.البروتينات الليفية، وخاصة الكولاجين في الأنسجة الضامة، والكيراتين في الشعر، والأظافر، والجلد، والإيلاستين في جدار الأوعية الدموية، وما إلى ذلك.
الوظيفة الهرمونية.يتم تمثيل عدد من الهرمونات بواسطة البروتينات أو الببتيدات، على سبيل المثال، هرمونات الغدة النخامية والبنكرياس وغيرها. بعض الهرمونات هي مشتقات من الأحماض الأمينية.
الوظيفة الغذائية (الاحتياطية).البروتينات الاحتياطية، والتي تعتبر مصادر تغذية للجنين، كما أن البروتين الرئيسي الموجود في الحليب (الكازين) يؤدي أيضًا وظيفة غذائية بشكل أساسي.
الوظائف البيولوجية للبروتينات. تنوع البروتينات في التنظيم الهيكلي والوظيفة البيولوجية. تعدد الأشكال. الاختلافات في تكوين البروتين للأعضاء والأنسجة. التغييرات في التكوين أثناء التطور والأمراض.
- حسب درجة الصعوبةتنقسم هياكل البروتينات إلى بسيطة ومعقدة. بسيط أو مكون واحد تتكون البروتينات فقط من جزء البروتين وعند التحلل المائي تنتج الأحماض الأمينية. ل معقد أو مكونين تشمل البروتينات الخامسوالتي تشتمل على البروتين ومجموعة إضافية ذات طبيعة غير بروتينية تسمى صناعية. ( يمكن أن تكون الدهون والكربوهيدرات والأحماض النووية)؛ وبناء على ذلك، تسمى البروتينات المعقدة البروتينات الدهنية، والبروتينات السكرية، والبروتينات النووية.
- حسب شكل جزيء البروتينتنقسم البروتينات إلى مجموعتين: ليفي (ليفي) وكروي (جسيمي). البروتينات الليفية تتميز بنسبة عالية من طولها إلى قطرها (عدة عشرات من الوحدات). جزيئاتها خيطية وعادة ما يتم جمعها في حزم تشكل ألياف. (هي المكونات الرئيسية للطبقة الخارجية من الجلد، وتشكل الأغطية الواقية لجسم الإنسان). كما أنها تشارك في تكوين النسيج الضام، بما في ذلك الغضروف والأوتار.
الغالبية العظمى من البروتينات الطبيعية كروية. ل البروتينات الكروية تتميز بنسبة صغيرة من طول الجزيء إلى قطره (عدة وحدات). نظرًا لوجود شكل أكثر تعقيدًا، تؤدي البروتينات الكروية وظائف أكثر تنوعًا.
- فيما يتعلق بالمذيبات المختارة تقليدياتخصيص الزلالوالجلوبيولين. الزلال يذوب بشكل جيد للغاية الخامسالماء والمحاليل الملحية المركزة. الجلوبيولينلا تذوب في الماء و الخامسمحاليل الأملاح متوسطة التركيز.
- التصنيف الوظيفي للبروتيناتالأكثر إرضاءً، لأنه لا يعتمد على علامة عشوائية، بل على وظيفة تم تنفيذها. بالإضافة إلى ذلك، يمكننا تسليط الضوء على التشابه في الهياكل والخصائص والأنشطة الوظيفية لبروتينات معينة مدرجة في أي فئة.
البروتينات النشطة تحفيزيا مُسَمًّى الانزيمات.أنها تحفز تقريبا جميع التحولات الكيميائية في الخلية. سيتم مناقشة هذه المجموعة من البروتينات بالتفصيل في الفصل الرابع.
الهرمونات تنظيم عملية التمثيل الغذائي داخل الخلايا ودمج عملية التمثيل الغذائي في مختلف خلايا الجسم ككل.
المستقبلات ربط مختلف المنظمين (الهرمونات والوسطاء) بشكل انتقائي على سطح أغشية الخلايا.
نقل البروتينات القيام بربط ونقل المواد بين الأنسجة وعبر أغشية الخلايا.
البروتينات الهيكلية . بادئ ذي بدء، تشمل هذه المجموعة البروتينات المشاركة في بناء الأغشية البيولوجية المختلفة.
السناجب - مثبطات الانزيماتتشكل مجموعة كبيرة من المثبطات الداخلية. أنها تنظم نشاط الانزيم.
المقاولات السناجبتوفير عملية انكماش ميكانيكية باستخدام الطاقة الكيميائية.
البروتينات السامة - بعض البروتينات والببتيدات التي تفرزها الكائنات الحية (الثعابين، النحل، الكائنات الحية الدقيقة) والتي تكون سامة للكائنات الحية الأخرى.
البروتينات الواقية. الأجسام المضادة -المواد البروتينية التي ينتجها جسم الحيوان استجابة لإدخال المستضد. تقوم الأجسام المضادة، التي تتفاعل مع المستضدات، بتعطيلها وبالتالي حماية الجسم من تأثيرات المركبات الأجنبية والفيروسات والبكتيريا وما إلى ذلك.
تكوين البروتين يعتمد على الفسيولوجية. النشاط، تكوين الغذاء والنظام الغذائي، الإيقاعات الحيوية. أثناء التطور، يتغير التكوين بشكل ملحوظ (من الزيجوت إلى تكوين أعضاء متمايزة ذات وظائف متخصصة). على سبيل المثال، تحتوي خلايا الدم الحمراء على الهيموجلوبين، الذي يضمن نقل الأكسجين في الدم، وتحتوي خلايا الفأر على بروتينات مقلصة الأكتين والميوسين، وتحتوي شبكية العين على بروتين رودوبسين، وما إلى ذلك. وفي الأمراض، يتغير تكوين البروتين - اعتلالات البروتينات. تتطور اعتلالات البروتين الوراثية نتيجة لتلف الجهاز الوراثي. لا يتم تصنيع البروتين على الإطلاق أو يتم تصنيعه، ولكن يتم تغيير بنيته الأساسية (فقر الدم المنجلي). يصاحب أي مرض تغير في تكوين البروتين، أي. يتطور اعتلال البروتين المكتسب. في هذه الحالة، لا يتم انتهاك البنية الأساسية للبروتينات، ولكن يحدث تغيير كمي في البروتينات، خاصة في تلك الأعضاء والأنسجة التي تتطور فيها العملية المرضية. على سبيل المثال، مع التهاب البنكرياس، يتم تقليل إنتاج الإنزيمات اللازمة لهضم العناصر الغذائية في الجهاز الهضمي.
عوامل الضرر التي لحقت ببنية ووظيفة البروتينات، ودور الضرر في التسبب في الأمراض. اعتلالات البروتين
يكون تكوين البروتين في جسم الشخص البالغ السليم ثابتًا نسبيًا، على الرغم من إمكانية حدوث تغييرات في كمية البروتينات الفردية في الأعضاء والأنسجة. تسبب الأمراض المختلفة تغيرات في تكوين البروتين في الأنسجة. وتسمى هذه التغييرات اعتلالات البروتين. هناك اعتلالات البروتين الوراثية والمكتسبة. تتطور اعتلالات البروتين الوراثية نتيجة لتلف الجهاز الوراثي لفرد معين. لا يتم تصنيع البروتين على الإطلاق أو يتم تصنيعه، ولكن يتم تغيير بنيته الأساسية. يصاحب أي مرض تغير في تكوين البروتين في الجسم، أي. يتطور اعتلال البروتين المكتسب. في هذه الحالة، لا يتم إزعاج البنية الأساسية للبروتينات، ولكن عادة ما يحدث تغيير كمي في البروتينات، خاصة في تلك الأعضاء والأنسجة التي تتطور فيها العملية المرضية. على سبيل المثال، مع التهاب البنكرياس، يتم تقليل إنتاج الإنزيمات اللازمة لهضم العناصر الغذائية في الجهاز الهضمي.
في بعض الحالات، تتطور اعتلالات البروتين المكتسبة نتيجة للتغيرات في الظروف التي تعمل فيها البروتينات. وهكذا، عندما يتغير الرقم الهيدروجيني للبيئة إلى الجانب القلوي (قلويات ذات طبيعة مختلفة)، يتغير شكل الهيموجلوبين، ويزيد تقاربه لـ O2 وينخفض توصيل O2 إلى الأنسجة (نقص الأكسجة في الأنسجة).
في بعض الأحيان، نتيجة المرض، يرتفع مستوى المستقلبات في خلايا الدم والمصل، مما يؤدي إلى تعديل بعض البروتينات واختلال وظيفتها
بالإضافة إلى ذلك، يمكن إطلاق البروتينات التي يتم اكتشافها عادةً هناك بكميات ضئيلة من خلايا العضو التالف إلى الدم. بالنسبة للأمراض المختلفة، غالبًا ما تُستخدم الدراسات البيوكيميائية لتركيب البروتين في الدم لتوضيح التشخيص السريري.
4. الهيكل الأساسي للبروتينات. اعتماد خصائص ووظائف البروتينات على بنيتها الأساسية. التغييرات في البنية الأساسية، اعتلال البروتين.
تم تطوير الدرس بواسطة مدرس الأحياء والكيمياء N. V. Grabina. يتم توضيح أهداف الدرس وطرقه ونوعه بوضوح، كما يتم إدراج المعدات. يتم اتباع هيكل الدرس بدقة. يتم اختبار المعرفة المكتسبة باستخدام أشكال مختلفة من الاستجواب. عند تعلم مواد جديدة، يستخدم المعلم تقنيات مثيرة للاهتمام، ويحفز الطلاب ويشركهم في عملهم. نتيجة هذا العمل هي جدول "وظائف البروتينات". يستخدم هذا الدرس تقنيات مبتكرة: تقنيات حل المشكلات، والفكرية، والجماعية، وتقنيات المعلومات والاتصالات. يمكن استخدام الخطوط العريضة لهذا الدرس من قبل معلمي المدارس الثانوية ومعلمي التعليم المهني.
تحميل:
معاينة:
موضوع الدرس: السناجب. تكوين وبنية وبنية ووظائف البروتينات.
أهداف الدرس: 1. التعليمية: تحديث معرفة الطلاب حول البروتينات من مقرر علم الأحياء المدرسي. توسيع المعرفة حول بنية ووظائف البروتينات؛
2. التنموية: تطوير القدرة على تنظيم معرفتك، واستخدام الأدبيات الإضافية؛ أن يكون قادرًا على استخدام تقنيات المقارنة والتعميم واستخلاص النتائج.
3. التعليمية: اتباع قواعد العمل ضمن فريق.
معدات: الكمبيوتر، العرض التقديمي "مستويات تنظيم البروتين"؛ الجداول "الهيكل العظمي البشري والعضلات"؛ "شبشب الهدبيات" ؛ مخططات الدعم "الأحماض الأمينية" ؛ "تكوين البروتين"؛ نموذج بروتين الهيموجلوبين؛ الملاحظات الداعمة "وظائف البروتينات"؛ نموذج ديناميكي لبنية البروتين. رسومات "التوت"؛ "كريات الدم الحمراء"؛ مجموعة الصوف والجلود. أنابيب الاختبار، N 2 يا 2 ; قطع من اللحوم والبطاطس المسلوقة والنيئة؛ أكياس من حبوب القمح والذرة. البيض والحليب. بذور البقوليات.
نوع الدرس : مجموع.
طرق وتقنيات التدريس: حل المشكلات، اللفظي البصري، المعلومات والاتصال، حل المشكلات، الخطابات.
شكل من أشكال السلوك: ندوة الدرس.
خلال الفصول الدراسية.
I. اللحظة التنظيمية.
ثانيا. تحديث المعرفة الأساسية.
1. مسح فردي (على السبورة) حول موضوع "المواد غير العضوية في الخلية":
التركيب الكيميائي للخلية.
الماء وأهميته للجسم؛
الأملاح المعدنية، ومعنى الكاتيونات والأنيونات؛
2. العمل على البطاقات (العناصر الكبيرة، العناصر الدقيقة، العناصر الدقيقة جدًا للخلية).
3. أ) المسح الأمامي:
ماذا يدرس علم الخلايا؟
اذكر المراحل الرئيسية في تطور علم الخلايا.
من كان أول من اكتشف الخلايا - الخلايا الموجودة على قطعة من الفلين البلساني؟
من هو مكتشف الكائنات وحيدة الخلية؟
اذكر أسماء العلماء الذين كانوا أول من أثبت أن جميع النباتات والحيوانات تتكون من خلايا.
ما هي الخلية في ضوء نظرية الخلية الحديثة؟
ب) المهام الترفيهية:
لقد وجد أن النباتات، في المتوسط، تستخدم أقل من 1% من الماء الذي تمتصه. أين ينفق الباقي؟
الجواب: يتم إنفاق معظم الماء على النتح - تبخر الماء من سطح النبات.
ماذا تتنفس العناكب في الماء؟
الإجابة: يقوم العنكبوت ذو الظهر الفضي "ببناء" جرس هوائي من خلال تكرار عمليات معقدة عدة مرات لإخراج فقاعات الهواء.
ثالثا. الدافع لأنشطة التعلم. تعلم مواد جديدة.
1. كلمة المعلم الافتتاحية:
في دروس علم الأحياء في المدرسة، درس معظمكم موضوع "السناجب".
ماذا تتذكر عن البروتينات من دورة علم الأحياء في مدرستك؟ (ملاحظات داعمة)
البروتينات عبارة عن مركبات عضوية عالية الجزيئات تشكل جزءًا من الكائنات الحية. «أينما وجدنا الحياة نجدها مرتبطة بجسم بروتيني ما، وحيثما نجد أي جسم بروتيني ليس في طور التحلل نجد، بلا استثناء، ظواهر الحياة».
"الحياة هي طريقة لوجود الأجسام البروتينية."
تم وضع بداية الدراسة الكيميائية للبروتينات على يد الإيطالي بيكاري (1728)، عندما عزل الغلوتين، وهو فئة جديدة من المواد، من القمح. قدم العالم الألماني والحائز على جائزة نوبل إميل فيشر (1852-1919) مساهمة كبيرة في دراسة بنية جزيئات البروتين. لمدة 10 سنوات كان يعمل في تركيب الأحماض الأمينية وتوصل إلى استنتاج مفاده أنها مترابطة بواسطة الرابطة الببتيدية CO-NH (1907)، وتعتبر نظرية فيشر أساسية في كيمياء البروتين. البروتينات عبارة عن بوليمرات تكون مونومراتها عبارة عن أحماض أمينية. يوجد 20 حمضًا أمينيًا (الجداول على الجداول). هناك أحماض أمينية غير أساسية وأساسية أو "سحرية". ويتراوح الوزن الجزيئي للبروتينات من 6500 (أنسولين) إلى 32 مليون (بروتين فيروس الأنفلونزا). إذا كان جزيء البروتين يتكون من 20 حمض أميني مختلف، فهناك 2432902008178640000 نظائر!!! على الرغم من التنوع في البنية، فإن تكوين جزيئات البروتين محدود بعدد العناصر: C – 50-55%، O – 21-24%؛ N – 15-18%، H – 6-7% S – 0.3-2.5% تحتوي بعض البروتينات على P (الحليب)، Fe (الدم)، Mg (الكلوروفيل)، Zn، Cu، Se. يوجد بروتين في جسم الحيوان أكثر من جسم النبات.
2. شرح المعلم لعناصر المحادثة وتعليقات الطلاب.
أ) تصنيف البروتينات:
أنا. عن طريق التركيب الكيميائي:
/ \
البروتينات
(أثناء التحلل المائي تتشكل (أثناء التحلل المائي تتشكل الأحماض الأمينية و
الأحماض الأمينية فقط) المكونات الأخرى ذات الطبيعة غير البروتينية -
الكربوهيدرات، الأحماض النووية، H3PO4)
البروتينات السكرية.
البروتينات النووية.
البروتينات الدهنية
ثانيا. وفقا لشكل الجزيء:
/ \
ليفي كروي
(طويل، يشبه الخيط؛ (بنية مدمجة كثيفة كروية
الوظائف الهيكلية والوقائية) من الشكل؛ وظائف الأنزيمية والنقل.
الأجسام المضادة.)
ب) هيكل البروتينات.
النمذجة الديناميكية لمستويات تنظيم جزيء البروتين. (طالب)
أولي (تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة بولي ببتيد - رابطة الببتيد) ؛
ثانوي (تكوين مكاني على شكل حلزوني أو أكورديون - رابطة هيدروجينية) ؛
التعليم العالي (التكوين المكاني على شكل كرة أو كرة - ثاني كبريتيد، تساهمي، أيوني، رابطة هيدروجينية)؛
الرباعي (مجموعة من عدة هياكل ثلاثية) مثال - جزيء الهيموجلوبين (عرض للنموذج).
3. شرح المعلم.
خصائص البروتينات:
1) يتم تحديد الخواص الكيميائية للبروتينات من خلال المجموعات الوظيفية المختلفة التي تشكل جزيئاتها:
COOH (الخصائص الحمضية) وNH 2 (الخصائص الأساسية)
بشكل عام، الأحماض الأمينية تظهر خصائص مذبذبة.
2) تمسخ الطبيعة - تعطيل بنية البروتين والتغيرات الفيزيائية والكيميائية
الخصائص الكيميائية والبيولوجية (مع التغيرات في درجة الحرارة، والإشعاع، والتغيرات المفاجئة في الرقم الهيدروجيني للبيئة)
تمسخ
/ \
عكسها لا رجعة فيه
(إذا لم يتم تدمير الهيكل الأساسي) (يتم تدمير جميع الهياكل)
إعادة التطبيع – عملية استعادة البنية الطبيعية للبروتين.
4. عرض للطلاب مع الرسائل وتوضيح الملصقات والرسومات والأشياء الطبيعية (وظائف البروتينات):
وظيفة البناء (عرض: هيكل عظمي للحيوانات، قرون الغزلان، رسم عنكبوت وشبكة، دودة القز)؛
تنظيمي (عرض توضيحي: ملصق "الجهاز الهضمي البشري"، البنكرياس - رسم)؛
النقل (نموذج بروتين الهيموجلوبين، نمط خلايا الدم الحمراء)؛
الحفاز (عرض للتجربة مع H 2 يا 2 والمنتجات الطبيعية)؛
وقائي (ملصق "جهاز الدورة الدموية للإنسان" ، رسم الكريات البيض والصفائح الدموية) ؛
مقلصة (ملصق "العضلات البشرية"، "الكائنات الأولية: الهدبيات - الحذاء")؛
الطاقة (جدول مقارن "قيمة الطاقة للمواد العضوية")؛
التخزين (مظاهرة: تعبئة الحليب وحبوب القمح والجاودار والذرة وبيض الدجاج).
بينما يتحدث الطلاب، يتم ملء الجدول الموجود في دفاتر ملاحظاتهم.
وظائف البروتينات
اسم وظيفة | أمثلة على البروتينات | خصائص الوظيفة |
|
1. البناء (الهيكلي) | الكيراتين | الشعر، العظام، الأظافر | المشاركة في تكوين جميع أغشية الخلايا وعضيات الخلية. |
الكولاجين فبروين أوسين | الأنسجة الضامة والغدد الحشرية والعظام | تكوين خيوط الحرير الطبيعي. |
|
2. التنظيمية | الأنسولين | البنكرياس | ينظم تدفق ومستوى الجلوكوز في الدم. وظيفة الهرمونات التي تؤثر على نشاط الإنزيم. |
الهستونات هرمون النمو | في الدم | ||
3. النقل | الهيموجلوبين | خلايا الدم الحمراء | وسائل النقل يا 2, العناصر الغذائية وثاني أكسيد الكربون 2. |
الزلال | دم | نقل الأحماض الدهنية. |
|
4. الحفاز | إنزيمات ب الكاتلاز ريبونوكلياز التربسين | في جميع خلايا وأنسجة الحيوانات والنباتات | تسريع التفاعلات الكيميائية، وتعزيز انهيار العناصر الغذائية والمركبات الضارة. |
5. واقية | الأجسام المضادة في الدم الفيبرينوجين الثرومبين الانترفيرون | الجهاز الدوري (الكريات البيض) | الدفاع المناعي للكائنات الحية. جلطة دموية أو خثرة. يمنع تطور الفيروسات. |
6. مقلص | أكتين الميوسين ليفي | ألياف عضلية. هيكل الأهداب والسوط من الأوليات | تقلص العضلات. حركة البروتوزوا. جميع أنواع الحركات. |
7. الطاقة | جميع البروتينات | خلايا جميع الكائنات الحية | مصدر الطاقة للخلايا (1 جرام بروتين – 17.6 كيلوجول طاقة) |
8. الغيار (الغذائية) | الكازين | لبن | توريد العناصر الغذائية. |
الزلال | بيض | ||
الغولتين | قمح | ||
زين | حبوب ذرة |
رابعا. توحيد ما تعلمته
1. استنتاجات المعلم
تحدد الوظائف التي يتم تنفيذها الأهمية البيولوجية للبروتينات.
الجودة الرئيسية للبروتين الغذائي هي قدرته على تزويد الجسم بالأحماض الأمينية.
تنظيم التغذية السليمة! (ليس فقط الكمية، ولكن الجودة أيضًا).
الأكثر قيمةالبروتينات الحيوانية– الحليب والجبن (2.2%) ومنتجات الألبان: البيض والأسماك (18%) واللحوم (20%).
مصادر البروتين النباتي– الحبوب (الدقيق، الحبوب، المعكرونة) والبقوليات (الفاصوليا، البازلاء).
تحتوي الخضروات على نسبة منخفضة من البروتين، ولكنها تساهم في تحسين هضم البروتين.
2. أداء الطالب:
الحصول على أغذية وأعلاف بروتينية صناعية؛
الطرق الكيميائية (من الهيدروكربونات – النفط)؛
الطرق الميكروبيولوجية.
3. المحادثة النهائية الأمامية مع الطلاب.
ماذا درست؟ (لعبة "السلسلة")
يعبر الجميع عن 3 مفاهيم رئيسية لا تنسى.
خامسا الواجبات المنزلية.
تعلم الملاحظات، وأنهي العمل على الطاولة.
أذكر بنية ووظائف الكربوهيدرات والدهون من دورة علم الأحياء المدرسية.
نظرًا لتعقيدها وتنوع أشكالها وتكوينها، تلعب البروتينات دورًا مهمًا في حياة الخلية والكائن الحي ككل. وظائفهم متنوعة.
| وظيفة | أمثلة وتفسيرات |
| 1. البناء | تشارك البروتينات في تكوين الهياكل الخلوية وخارج الخلية: فهي جزء من أغشية الخلايا (البروتينات الدهنية والبروتينات السكرية) والشعر (الكيراتين) والأوتار (الكولاجين) وما إلى ذلك. |
| 2. النقل | يقوم بروتين الهيموجلوبين في الدم بربط الأكسجين ونقله من الرئتين إلى جميع الأنسجة والأعضاء، ومنها ينقل ثاني أكسيد الكربون إلى الرئتين؛ يتضمن تكوين أغشية الخلايا بروتينات خاصة تضمن النقل النشط والانتقائي الصارم لبعض المواد والأيونات من الخلية إلى البيئة الخارجية والعودة. |
| 3. التنظيمية | تشارك هرمونات البروتين في تنظيم عمليات التمثيل الغذائي. على سبيل المثال، ينظم هرمون الأنسولين مستويات الجلوكوز في الدم، ويعزز تخليق الجليكوجين، ويزيد من تكوين الدهون من الكربوهيدرات. |
| 4. واقية | ردا على تغلغل البروتينات الأجنبية أو الكائنات الحية الدقيقة (المستضدات) في الجسم، يتم تشكيل بروتينات خاصة - الأجسام المضادة التي يمكنها ربطها وتحييدها. يساعد الفيبرين، المتكون من الفيبرينوجين، على وقف النزيف |
| 5. المحرك | تتوسط البروتينات المقلصة الأكتين والميوسين في تقلص العضلات في الحيوانات متعددة الخلايا. |
| 6. الإشارة | توجد في الغشاء السطحي للخلية جزيئات بروتينية قادرة على تغيير بنيتها الثلاثية استجابة للعوامل البيئية، وبالتالي استقبال الإشارات من البيئة الخارجية ونقل الأوامر إلى الخلية. |
| 7. التخزين | كقاعدة عامة، لا يتم تخزين البروتينات في جسم الحيوانات، باستثناء زلال البيض وكازين الحليب. ولكن بفضل البروتينات، يمكن تخزين بعض المواد في الجسم، على سبيل المثال، أثناء انهيار الهيموجلوبين، لا يتم إزالة الحديد من الجسم، ولكن يتم الاحتفاظ به في الجسم، مما يشكل مركبًا مع بروتين الفيريتين. |
| 8. الطاقة | عندما يتحلل 1 جرام من البروتين إلى المنتجات النهائية، يتم تحرير 17.6 كيلوجول. أولاً، تنقسم البروتينات إلى أحماض أمينية، ثم إلى المنتجات النهائية - الماء وثاني أكسيد الكربون والأمونيا. ومع ذلك، يتم استخدام البروتينات كمصدر للطاقة فقط عند استخدام المصادر الأخرى (الكربوهيدرات والدهون). |
| 9. الحفاز | من أهم وظائف البروتينات. يتم توفيرها بواسطة البروتينات - الإنزيمات التي تعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية التي تحدث في الخلايا. على سبيل المثال، يحفز كربوكسيلاز الريبولوسي ثنائي الفوسفات تثبيت ثاني أكسيد الكربون أثناء عملية التمثيل الضوئي. |
الانزيماتأو الانزيمات – فئة خاصة من البروتينات التي تعتبر محفزات بيولوجية. بفضل الإنزيمات، تحدث التفاعلات الكيميائية الحيوية بسرعة هائلة. سرعة التفاعلات الأنزيمية أعلى بعشرات الآلاف من المرات (وأحيانًا بالملايين) من سرعة التفاعلات التي تحدث بمشاركة المحفزات غير العضوية. تسمى المادة التي يعمل عليها الإنزيم المادة المتفاعلة.
الإنزيمات هي بروتينات كروية، وفقا لخصائصها الهيكلية، يمكن تقسيم الإنزيمات إلى مجموعتين: بسيطة ومعقدة. إنزيمات بسيطةهي بروتينات بسيطة، أي. تتكون فقط من الأحماض الأمينية. الانزيمات المعقدةهي بروتينات معقدة، أي. بالإضافة إلى الجزء البروتيني فهي تحتوي على مجموعة ذات طبيعة غير بروتينية - العامل المساعد. تستخدم بعض الإنزيمات الفيتامينات كعوامل مساعدة. يحتوي جزيء الإنزيم على جزء خاص يسمى مركز نشط.المركز النشط عبارة عن منطقة صغيرة من الإنزيم (من ثلاثة إلى اثني عشر بقايا من الأحماض الأمينية)، حيث يحدث ارتباط الركيزة أو الركائز لتشكيل مركب إنزيم-ركيزة. عند الانتهاء من التفاعل، يتحلل مركب الإنزيم والركيزة إلى الإنزيم ومنتج (منتجات) التفاعل. تحتوي بعض الإنزيمات (ما عدا النشطة) مراكز تفارغي– المناطق التي ترتبط بها منظمات سرعة الإنزيم ( الانزيمات allosteric).
لتفاعلات التحفيز الانزيمي
تتميز بـ: 1) الكفاءة العالية، 2) الانتقائية الصارمة واتجاه العمل، 3) خصوصية الركيزة، 4) التنظيم الدقيق والدقيق.يتم شرح خصوصية الركيزة والتفاعل لتفاعلات الحفز الأنزيمي من خلال فرضيات E. Fisher (1890) وD. Koshland (1959). اقترح إي. فيشر (فرضية "قفل المفتاح") أن التكوينات المكانية للمركز النشط للإنزيم والركيزة يجب أن تتوافق تمامًا مع بعضها البعض. تتم مقارنة الركيزة بـ "المفتاح"، والإنزيم - بـ "القفل".
اقترح D. Koshland (فرضية "القفاز اليدوي") أن المراسلات المكانية بين بنية الركيزة والمركز النشط للإنزيم يتم إنشاؤها فقط في لحظة تفاعلهما مع بعضهما البعض. وتسمى هذه الفرضية أيضًا بفرضية المراسلات المستحثة.
تعمل معظم المحفزات غير العضوية على تسريع التفاعلات الكيميائية عند درجات حرارة عالية جدًا، ولها أقصى قدر من الكفاءة في بيئة شديدة الحموضة أو شديدة القلوية، عند ضغوط عالية، وتنشط معظم الإنزيمات عند درجات حرارة 35-45 درجة مئوية، والقيم الفسيولوجية لحموضة المحلول وعند درجة حرارة 35-45 درجة مئوية. الضغط الجوي الطبيعي سرعة التفاعلات الأنزيمية أعلى بعشرات الآلاف (وأحيانًا ملايين المرات) من سرعة التفاعلات التي تحدث بمشاركة المحفزات غير العضوية. على سبيل المثال، يتحلل بيروكسيد الهيدروجين ببطء بدون محفزات: 2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2. وفي وجود أملاح الحديد (المحفز)، فإن هذا التفاعل يحدث بشكل أسرع إلى حد ما. إنزيم الكاتلاز(م = 252000) في 1 ثانية. يكسر 100 ألف جزيء من H 2 O 2 (M = 34). ومن المعروف أكثر من 2000 إنزيم مختلف، تتمثل في بروتينات ذات وزن جزيئي مرتفع.
يعتمد معدل التفاعلات الأنزيمية على 1) درجة الحرارة، 2) تركيز الإنزيم، 3) تركيز الركيزة، 4) الرقم الهيدروجيني. وينبغي التأكيد على أنه بما أن الإنزيمات عبارة عن بروتينات، فإن نشاطها يكون أعلى في ظل الظروف الطبيعية من الناحية الفسيولوجية.
|
أرز. . اعتماد معدل التفاعل على تركيز الإنزيم، الركيزة، الرقم الهيدروجيني، درجة الحرارةعند الزيادة عدد جزيئات الركيزةيزداد معدل التفاعل الأنزيمي حتى تتشبع المراكز النشطة للإنزيم - إذا قام المركز النشط للكاتلاز بتكسير 100000 جزيء ركيزة في الثانية، فإذا كان عدد جزيئات الركيزة أكثر من 100000 جزيء لكل مركز نشط، فإن معدل التفاعل سوف لا تزيد.
زيادة تركيز الانزيميؤدي إلى زيادة النشاط التحفيزي، حيث أن عددًا أكبر من جزيئات الركيزة يخضع للتحولات لكل وحدة زمنية.
لكل إنزيم قيمة الرقم الهيدروجيني الأمثل التي يظهر فيها أقصى نشاط (الببسين - 2.0، الأميليز اللعابي - 6.8، الليباز البنكرياس - 9.0). عند قيم pH أعلى أو أقل، ينخفض نشاط الإنزيم. مع التغيرات المفاجئة في الرقم الهيدروجيني، يتم تغيير طبيعة الإنزيم.
يتم تنظيم سرعة الإنزيمات التفارغية عن طريق المواد التي ترتبط بمراكز التفارغ. إذا أدت هذه المواد إلى تسريع التفاعل، فإنها تسمى المنشطات، إذا تباطأوا - مثبطات.تصنيف الانزيمات. وفقا لنوع التحولات الكيميائية التي تحفزها، تنقسم الإنزيمات إلى 6 فئات: 1) إنزيمات الأكسدة(نقل ذرات الهيدروجين أو الأكسجين أو الإلكترون من مادة إلى أخرى - نازعة الهيدروجين)، 2) نقل(نقل الميثيل أو الأسيل أو الفوسفات أو المجموعة الأمينية من مادة إلى أخرى - الترانساميناسات)، 3) هيدرولاز(تفاعلات التحلل المائي التي يتم فيها تشكيل منتجين من الركيزة - الأميليز، الليباز)، 4) lyases(إضافة غير هيدرولية إلى الركيزة أو فصل مجموعة من الذرات عنها، وفي هذه الحالة يمكن كسر الروابط "CC"، "CN"، "CO-O"، "CS" - decarboxylase)، 5) ايزوميراز(إعادة الترتيب داخل الجزيئات - الأيزوميراز)، 6) إنزيمات دمج الجزيئات(اتصال جزيئين نتيجة لتكوين روابط "CC" و "CN" و "CO-O" و "C-S" - سينثيتيز
1. ما اسم عملية تعطيل البنية الطبيعية للبروتين، والتي يتم فيها الحفاظ على بنيته الأساسية؟ ما هي العوامل التي يمكن أن تؤدي إلى تعطيل بنية جزيئات البروتين؟
تسمى عملية تعطيل البنية الطبيعية للبروتينات تحت تأثير أي عوامل دون تدمير البنية الأساسية بالتمسخ. يمكن أن يحدث تمسخ البروتين بسبب عوامل مختلفة، على سبيل المثال، ارتفاع درجة الحرارة والأحماض والقلويات المركزة والمعادن الثقيلة.
2. كيف تختلف البروتينات الليفية عن البروتينات الكروية؟ أعط أمثلة على البروتينات الليفية والكوية.
جزيئات البروتينات الليفية لها شكل ممدود يشبه الخيط. تتميز البروتينات الكروية بشكل جزيئي مدمج ومستدير. تشمل البروتينات الليفية، على سبيل المثال، الكيراتين والكولاجين والميوسين. البروتينات الكروية هي جلوبيولين الدم والألبومين والفيبرينوجين والهيموجلوبين وما إلى ذلك.
3. تسمية الوظائف البيولوجية الرئيسية للبروتينات، وإعطاء الأمثلة ذات الصلة.
● الوظيفة الهيكلية. البروتينات هي جزء من جميع الخلايا والمواد بين الخلايا، وهي مكونات الهياكل المختلفة للكائنات الحية. على سبيل المثال، في الحيوانات، يعد بروتين الكولاجين جزءًا من الغضاريف والأوتار، والإيلاستين جزءًا من الأربطة وجدران الأوعية الدموية، والكيراتين هو المكون الهيكلي الأكثر أهمية للريش والشعر والأظافر والمخالب والقرون والحوافر.
● الوظيفة الأنزيمية (التحفيزية). بروتينات الإنزيم هي محفزات بيولوجية، تعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية في الكائنات الحية. على سبيل المثال، تقوم الإنزيمات الهاضمة الأميليز والمالتاز بتكسير الكربوهيدرات المعقدة إلى بسيطة، ويقوم البيبسين بتكسير البروتينات إلى الببتيدات، وتحت تأثير الليباز، يتم تقسيم الدهون إلى أحماض الجلسرين والكربوكسيليك.
● وظيفة النقل. العديد من البروتينات قادرة على ربط ونقل مواد مختلفة. على سبيل المثال، يرتبط الهيموجلوبين بالأكسجين وثاني أكسيد الكربون وينقلهما. ينقل ألبومين الدم أحماض كربوكسيلية أعلى، بينما تنقل الجلوبيولين أيونات المعادن والهرمونات. تشارك العديد من البروتينات التي تشكل الغشاء السيتوبلازمي في نقل المواد داخل وخارج الخلية.
● وظيفة مقلصة (حركية). توفر البروتينات المقلصة قدرة الخلايا والأنسجة والأعضاء والكائنات الحية بأكملها على تغيير الشكل والحركة. على سبيل المثال، الأكتين والميوسين يضمنان وظيفة العضلات والتقلصات غير العضلية داخل الخلايا، أما التوبولين فهو جزء من الأنابيب الدقيقة المغزلية والأهداب والسوط في الخلايا حقيقية النواة.
● الوظيفة التنظيمية. وتشارك بعض البروتينات والببتيدات في تنظيم العمليات الفسيولوجية المختلفة. على سبيل المثال، تنظم هرمونات الببتيد البروتيني الأنسولين والجلوكاجون مستويات الجلوكوز في الدم، وينظم السوماتوتروبين (هرمون النمو) عمليات النمو والتطور البدني.
● تكمن وظيفة الإشارة في حقيقة أن بعض البروتينات التي تشكل جزءًا من الغشاء السيتوبلازمي للخلايا، استجابةً لعمل العوامل الخارجية، تغير تكوينها المكاني، وبالتالي تضمن استقبال الإشارات من البيئة الخارجية ونقل المعلومات في الخلية. على سبيل المثال، بروتين أوبسين، وهو جزء من صبغة رودوبسين، يستشعر الضوء ويوفر التحفيز البصري للمستقبلات (العصي) في شبكية العين.
● وظيفة الحماية. تحمي البروتينات الجسم من غزو الأجسام الغريبة ومن التلف. على سبيل المثال، تشارك الغلوبولين المناعي (الأجسام المضادة) في الاستجابة المناعية، ويحمي الإنترفيرون الجسم من العدوى الفيروسية. يضمن الفيبرينوجين والثرومبوبلاستين والثرومبين تخثر الدم، مما يمنع فقدان الدم.
● وظيفة سامة. تفرز العديد من الكائنات الحية بروتينات سامة تعتبر سمومًا للكائنات الحية الأخرى.
● وظيفة الطاقة. بمجرد تقسيم البروتينات إلى أحماض أمينية، يمكن أن تكون بمثابة مصدر للطاقة في الخلية. عند أكسدة 1 جرام من البروتين بالكامل، يتم إطلاق 17.6 كيلوجول من الطاقة.
● وظيفة التخزين. على سبيل المثال، يتم تخزين بروتينات خاصة في بذور النباتات، والتي يستخدمها أثناء إنبات الجنين ثم بواسطة الشتلات كمصدر للنيتروجين.
4. ما هي الانزيمات؟ لماذا يستحيل أن تحدث معظم العمليات البيوكيميائية في الخلية دون مشاركتها؟
الإنزيمات هي بروتينات تؤدي وظيفة المحفزات البيولوجية، أي أنها تسرع حدوث التفاعلات الكيميائية في الكائنات الحية. أنها تحفز ردود الفعل التوليف وانهيار المواد المختلفة. وبدون مشاركة الإنزيمات، ستتم هذه العمليات ببطء شديد أو لا تتم على الإطلاق. تقريبا جميع العمليات الحيوية للكائنات الحية ناتجة عن تفاعلات إنزيمية.
5. ما هي خصوصية الانزيمات؟ ما هو سببها؟ لماذا تعمل الإنزيمات بنشاط فقط ضمن نطاق معين من درجات الحرارة ودرجة الحموضة وعوامل أخرى؟
تكمن خصوصية الإنزيمات في حقيقة أن كل إنزيم يسرع تفاعلًا واحدًا فقط أو يعمل فقط على نوع معين من الروابط. يتم تفسير هذه الميزة من خلال مراسلات التكوين المكاني للمركز النشط للإنزيم مع ركيزة أو أخرى (ركائز).
الإنزيمات هي بروتينات. يمكن أن تؤدي التغيرات في درجة الحموضة ودرجة الحرارة وعوامل أخرى إلى تدهور طبيعة الإنزيمات، مما يؤدي إلى فقدان قدرتها على الارتباط بالركائز الخاصة بها.
6. لماذا لا تستخدم البروتينات عادة كمصادر للطاقة إلا في الحالات القصوى عندما يتم استنفاد احتياطيات الخلايا من الكربوهيدرات والدهون؟
البروتينات هي أساس الحياة. إنها تؤدي وظائف بيولوجية بالغة الأهمية، والعديد منها (الأنزيمية، والنقل، والحركية، وما إلى ذلك) لا تستطيع الكربوهيدرات ولا الدهون القيام بها. توفر البروتينات المستخدمة كركيزة للطاقة نفس كمية الطاقة التي توفرها الكربوهيدرات (1 جم - 17.6 كيلو جول) وأقل بمقدار 2.2 مرة من الدهون (1 جم - حوالي 39 كيلو جول). بالإضافة إلى ذلك، مع الانهيار الكامل للبروتينات (على عكس الكربوهيدرات والدهون)، لا يتم تشكيل CO 2 و H 2 O فقط، ولكن أيضًا مركبات النيتروجين والكبريت، وبعضها سام للجسم (على سبيل المثال، NH 3). ولذلك، فإن وظيفة الطاقة في الكائنات الحية تتم في المقام الأول عن طريق الكربوهيدرات والدهون.
7*. في العديد من البكتيريا، يشارك حمض شبه أمينوبنزويك (PABA) في تخليق المواد اللازمة للنمو الطبيعي والتكاثر. وفي الوقت نفسه، تُستخدم السلفوناميدات، وهي مواد مشابهة في تركيبها لـ PABA، في الطب لعلاج عدد من الالتهابات البكتيرية. ما رأيك هو أساس التأثير العلاجي للسلفوناميدات؟
بمساعدة إنزيم (سينثيتاز ثنائي هيدروبتيروات)، تقوم البكتيريا بتحويل PABA إلى منتج (حمض ثنائي هيدروبتيرويك)، والذي يستخدم بعد ذلك لتجميع عوامل النمو الضرورية. نظرًا لتشابهها الهيكلي مع PABA، فإن السلفوناميدات قادرة أيضًا على الارتباط بالموقع النشط لهذا الإنزيم، مما يمنع عمله (أي يتم ملاحظة تثبيط تنافسي). وهذا يؤدي إلى تعطيل تخليق عوامل النمو والأحماض النووية في البكتيريا.
*المهام التي تحمل علامة النجمة تتطلب من الطلاب طرح فرضيات مختلفة. لذلك، عند وضع العلامات، يجب على المعلم التركيز ليس فقط على الإجابة المقدمة هنا، بل يأخذ في الاعتبار كل فرضية، وتقييم التفكير البيولوجي للطلاب، ومنطق تفكيرهم، وأصالة الأفكار، وما إلى ذلك. بعد ذلك، من المستحسن لتعريف الطلاب بالإجابة المقدمة.
